Science : transport de protéines structurellement révélateur dans les cellules de mammifères

Science : transport de protéines structurellement révélateur dans les cellules de mammifères

26-08-2022

 Science : transport de protéines structurellement révélateur dans les cellules de mammifères


Le 25/03/2018 a rapporté que dans une nouvelle étude, des chercheurs d'Allemagne, des États-Unis et des Pays-Bas ont observé visuellement les interactions complexes entre la synthèse, le transport et la modification des protéines. Ils ont résolu la structure tridimensionnelle d'un complexe macromoléculaire qui couplait cette étape de marquage avec la synthèse des protéines ribosomales et le transport des protéines sur la membrane du réticulum endoplasmique. Leurs recherches ont jeté les bases d'une compréhension détaillée de cet important processus cellulaire. Les résultats de recherche pertinents ont été publiés en ligne sur la science le 8 mars 2018, et le titre de l'article était"base structurelle pour coupler le transport des protéines et la N-glycosylation au niveau du réticulum endoplasmique mammaire". Les auteurs correspondants de l'article sont le professeur Roland Beckmann de l'Université de Munich en Allemagne, le Dr Friedrich Förster de l'Université d'Utrecht aux Pays-Bas et le Dr Stefan Pfeffer de l'Institut Max Planck de biochimie en Allemagne.

Ces nouvelles données permettent à ces chercheurs de déterminer la structure tridimensionnelle des sous-unités du complexe OST liées aux ribosomes et de développer un modèle moléculaire de leurs fonctions. Ce modèle sert de base à leur proposition selon laquelle il existe des différences de spécificité entre les deux formes d'OST et explique comment le transport des protéines et la glycosylation sont couplés mécaniquement.




Texte original : Katharina braunger, Stefan Pfeffer, shiteshu shrimal et al. Base structurelle pour le couplage du transport des protéines et de la N-glycosylation au niveau du réticulum endoplasmique mammaire Science, Publié en ligne : 8 mars 2018, doi : 10.1126/science.aar7899


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